Scuola di Medicina e Chirurgia

Programma

Membrane Biologiche: costituenti molecolari delle membrane. Trasporto attraverso le membrane.
Le Biomolecole: le molecole della vita: proprietà delle biomolecole.
Proteine: struttura, proprietà biologiche e punto isoelettrico degli amminoacidi. Legame peptidico. Struttura
primaria, secondaria, terziaria e quaternaria delle proteine.
Proteomica: Introduzione allo studio del proteoma. Proteomica di espressione e funzionale. Proteine fibrose:
α-cheratine e collagene. Conformazione nativa di una proteina, denaturazione e rinaturazione. Proteine che
legano l’ossigeno: mioglobina ed emoglobina; cooperatività; effetto Bohr dell’emoglobina; azione del 2,3-
bisfosfoglicerato. Ruolo delle proteine nel processo di catalisi. Struttura, proprietà e classificazione degli
enzimi. Sito attivo e specificità di azione e di substrato di un enzima. Cinetica enzimatica. Cinetica di Michaelis
- Menten. Significato e determinazione di Km e Vmax. Diagramma di Lineweaver-Burk. Dipendenza della
velocità di una reazione enzimatica dalla concentrazione del substrato, dalla concentrazione dell'enzima, dal
pH, dalla temperatura, dalla presenza di attivatori ed inibitori. Inibizione reversibile ed irreversibile. Inibitori
di tipo competitivo, non competitivo e incompetitivo. Enzimi allosterici. Modulazione positiva e negativa.
Regolazione mediante modificazione covalente. Zimogeni pancreatici. Isoenzimi. Coenzimi: meccanismi
d’azione.
Carboidrati: funzione biologica. Carboidrati energetici, di riserva e strutturali.
Lipidi: funzione biologica. Lipidi di deposito e strutturali.
Bioenegetica: Principi di termodinamica nelle reazioni biochimiche. Variazione di energia libera standard.
Le reazioni biologichedi ossido-riduzione.
Metabolismo: Introduzione; Catabolismo e Anabolismo; ruolo dell’ATP.
Metabolismo glicidico: La glicolisi: reazioni; enzimi; regolazione; rendimento energetico. Trasporto di
equivalenti riducenti: shuttle del glicerofosfato e shuttle malato-aspartato. Glicogenolisi: struttura del
glicogeno; reazioni; enzimi; regolazione ormonale. Glicogenosintesi: reazioni; enzimi; regolazione ormonale.
Gluconegenesi: reazioni; enzimi; regolazione ormonale. Ciclo dei pentosi fosfati.
Metabolismo lipidico: Ruolo metabolico degli acidi grassi. Attivazione e trasferimento degli acidi grassi nei
mitocondri. ß-ossidazione: reazioni; enzimi; regolazione; bilancio energetico. β-ossidazione degli Acidi grassi
monoinsaturi e polinsaturi. Corpi chetonici: sintesi, degradazione e significato fisiologico. Sintesi ex novo
degli acidi grassi: reazioni; enzimi; regolazione. Sintesi e degradazione dei trigliceridi. Sintesi e degradazione
dei fosfogliceridi. Biosintesi del colesterolo.
Trasporto dei lipidi nel sangue. Composizione e metabolismo delle lipoproteine.
Metabolismo degli amminoacidi: Vie di ossidazione degli amminoacidi. Destino degli atomi di azoto.
Transamminazione, decarbossilazione, deamminazione ossidativa. Ciclo dell'urea. Aminoacidi glicogeni e
chetogenici. Biosintesi degli amminoacidi.
Metabolismo terminale: Decarbossilazione ossidativa del piruvato. Ciclo dell'acido citrico: reazioni; enzimi.
Il ruolo centrale del ciclo dell'acido citrico nel metabolismo. Reazioni anaplerotiche. Energetica e controllo
del ciclo dell'acido citrico. Trasporto di elettroni e fosforilazione ossidativa. Potenziali di riduzione nella catena
di trasporto degli elettroni. Organizzazione dei complessi di trasporto di elettroni transmembrana.
Accoppiamento chemiosmotico. Disaccoppianti. Ionofori.
Metabolismo degli acidi nucleici: Biosintesi e degradazione dei nucleotidi.
Proteomica funzionale: Introduzione alla proteomica strutturale e funzionale. Studio di proteomi, metabolomi
e interactomi nell’individuazione di biomarker applicabili in campo biomedico, diagnostico e farmaceutico.
Metodologie per la preparazione di campioni biologici e separazione di proteine e peptidi.

Stima dell’impegno orario richiesto per lo studio individuale del programma

78 ore

Risorse per l'apprendimento

D.L. Nelson, M.M. Cox: I principi di Biochimica di Lehninger, Zanichelli, Bologna.
Biochimica Medica - Strutturale, metabolica e funzionale” G. Tettamanti (Piccin).
Metodologie Biochimiche Maria Carmela Bonaccorsi, Roberto Contestabile, Martino Di Salvo
(Zanichelli).

Modalità di frequenza

Saranno svolte lezioni di didattica frontale secondo il calendario stabilito dal Corso di Laurea.
Nella prima lezione sarà presentato il programma del corso; alla fine di ogni lezione sarà comunicato
l’argomento che verrà svolto in quella successiva. I primi minuti della lezione saranno dedicati ad una rapida
overview del programma svolto, stimolando la partecipazione attiva degli studenti. Tale interazione attiva ha
lo scopo sia di evidenziare eventuali criticità che di favorire l’acquisizione di una adeguata proprietà di
linguaggio. Le lezioni frontali saranno svolte con l’utilizzo del computer (programma power point) e del
videoproiettore. Il materiale didattico utilizzato nelle lezioni sarà reso disponibile agli studenti. In
considerazione della possibilità che il corso sia frequentato da studenti e studentesse con disabilità o con
Disturbo Specifico dell'Apprendimento (DSA), sarà fornito materiale didattico accessibile secondo le
indicazioni dell’Ateneo.

Modalità di accertamento

Gli appelli d’esame saranno effettuati come indicato nel calendario accademico. Per ogni appello d’esame, la
modalità di valutazione dell’apprendimento consiste in una prova scritta o orale.
L’esame scritto, della durata di 60 minuti, è composto da 33 domande a risposta multipla.
L’esame orale, della durata di circa 30 minuti, si articola nell'esposizione (orale, ma con l’ausilio della
scrittura), da parte dello studente, di almeno tre specifici argomenti, proposti dal docente, sui contenuti indicati
nel programma. Il voto finale, espresso in trentesimi, rappresenta la somma dei punteggi attribuiti ad ogni
domanda.

Il criterio di valutazione dell’apprendimento si basa sull'attribuzione di un voto finale espresso in trentesimi.
Nel caso dell’esame scritto, sarà assegnato:
+1 punti per ogni risposta esatta,
0 punti per ogni risposta non data e
-0,25 punti per ogni risposta errata.
Nel caso dell’esame orale, sarà valutato il grado di completezza della risposta, il livello di integrazione tra i
vari contenuti del corso e il raggiungimento, da parte dello studente, di una visione organica delle tematiche
affrontate durante le lezioni. Inoltre, la prova orale intende verificare se è stata acquisita una sufficiente
capacità di analisi critica ed il corretto linguaggio scientifico.
Nell’attribuzione del punteggio finale si terrà conto: del livello di conoscenze teoriche acquisite (50%); della
capacità di applicare le conoscenze acquisite (30%); dell’autonomia di giudizio (10%); delle abilità
comunicative (10%).
La valutazione di lacune culturali nel programma eseguito, della scarsa capacità di analizzare gli argomenti
trattati e del linguaggio inappropriato, determinerà una valutazione negativa.
La lode sarà attribuita nel caso in cui lo studente dimostrerà piena padronanza della materia.
Le modalità d'esame saranno adeguate alle particolari esigenze degli studenti e delle studentesse con disabilità
certificate ai sensi delle leggi 104/1992 e 118/1971 o con disturbi specifici di apprendimento (DSA) certificati
ai sensi della legge 170/2010.